الرئيسية > السؤال
السؤال
ماهي الانزيمات؟مادورها؟ماهي اهم خصائصها؟
ماهي الانزيمات؟مادورها؟ماهي اهم خصائصها؟
العلوم 27‏/9‏/2011 تم النشر بواسطة mouayed.
الإجابات
1 من 2
# الانْزِّيم

الإِنْزِيْم أَو إِنْظِيم وَهِي كَلِمَة لَاتِيْنِيَّة تَعْنِي (فِي الْخَمِيْرَة)، إِذ إِن عَمَلِيَّة الْحَفْز الْحَيَوِي، اكْتُشِفَت أَوَّلَا فِي عَمَلِيَّة تُخَمِّر الجلُوَكُوز إِلَى كُحُوْل بِوَاسِطَة الْخَمِيْرَة. الإِنْزِيْم عِبَارَة عَن آحِين (بُرُوْتِيْن) أَو مُعَقَّد برُوَتِيْنِي مَعْدِنِي يَعْمَل ضِمْن الْجِسْم الْحَي فِي نِطَاق دَرَجَة حَرَارَة الْجِسْم الْفِيَزْيُوْلُوْجِيَّة كَوَسِيط يَعْمَل عَلَى تَسْرِيع التَفَاعِلَات الْكِيمَيَّائِيَّة الْحَيَوِيَّة وَالتَّحَكُّم بِالْبُنْيَّة الْفَراغِيّة لِلْنَّاتَج، آَلِيَّة عَمَلُه تَشَابَه بَاقِي الْوُسَطَاء عَن طَرِيْق خَفْض طَاقَة الْتَّنْشِيط مِمَّا يَسْمَح بِانْجَاز تَفَاعُلَات تَجْرِي عَادَة ضِمْن دَرَجَات حَرَارَة مُرْتَفِعَة جِدا، وَفْق الْشُّرُوْط الْحَيَوِيَّة بِدَرَجَة حَرَارَة لَا تَتَعَدَّى دَرَجَة حَرَارَة الْجِسْم الْحَي، لِيَعُوْد بَعْد انْجَاز الْتَّفَاعُل إِلَى وَضْعِه الْأَصْلِي مِمَّا يُمْكِنُه مِن الْمُشَارَكَة بِتَفْاعُّل جَدِيْد وَهَذَا مَا يُسْمَح لَكَمِيَات قَلِيْلَة مِن الأَنْزِّيم بِالْمُشَارَكَة لِفَتْرَة زَمَنِيَّة طَوِيْلَة فِي الْتَّفَاعُل.

# عَوَامِل الأَنْزِّيم الْمُرَافَقَة

بَعْض الأَنْزِيْمَات تَسْتَطِيْع أَن تَقُوْم لِوَحْدِهَا بِالْمُهِمَّة التَحْفِيزِيّة كَامِلَة لَكِن هَذِه لَيْسَت حَالَة مُعْظَم الانْزِيْمَات فَمُعْظَم الأَنْزِيْمَات تَحْتَاج عَوَامِل مُرَافَقَة تُسَاعِدُهُا عَلَى انْجَاز التَفَاعِلَات، هَذِه الْعَوَامِل الْمُرَافَقَة هِي غَالِبا جُزَيْئَات غَيْر برُوَتينِيّة يُمْكِنُنَا تَصْنِيفُهَا فِي ثَلَاثَة أَقْسَام :
مُنَشِّطَات الأَنْزِّيم، تَمِيْم الإِنْزِيْم (كَوأَنْزِّيم), مَجْمُوْعَة ضَمِيْمَة.
27‏/9‏/2011 تم النشر بواسطة افضل اجابة ▼ (hassan ajdahim).
2 من 2
هو عامل مساعد ذو تركيب بروتيني عالي الوزن الجزيئي ، و كغيره من البروتينات يتألف الإنزيم من اتحاد Enzyme الإنزيم
عدد كبير من الأحماض الأمينية تكون فيما بينها سلسلة أو أكثر من عديد الببتيد .
و توجد الأحماض الأمينية في هذه السلاسل وفق تتابع معين خاص بكل إنزيم مما يؤدي في النهاية إلى تركيب فراغي محدد يمكن
الإنزيم من القدرة على تسريع حدوث تفاعل خاص به.
و تتشابه الإنزيمات في فعلها مع العوامل المساعدة الكيميائية الأخرى . إذ أا تشارك في التفاعل دون أن تتغير بنتيجته ، أي أا
تعود في اية التفاعل إلى وضعها الأصلي الذي كانت عليه قبل بدء التفاعل ، لكنها تمتاز عن العوامل المساعدة الأخرى بكفاءا
العالية ، فللإنزيمات قدرة فائقة على تسريع التفاعلات الكيميائية حتى في الظروف المعتدلة من تركيز أيون الهيدروجين و درجة
الحرارة ، كما تمتاز عن العوامل المساعدة الأخرى بالدرجة العالية من التخصص التي تتمتع ا حيال المادة المتفاعلة و نوع
و قد يختص الإنزيم بمجموعة محددة من ، Substrate التفاعل. فكل إنزيم يختص بمادة متفاعلة واحدة يطلق عليها المادة الهدف
المواد المتشاة في التركيب . و الأمثلة على اختلاف الإنزيمات باختلاف المادة الهدف عديدة يذكر منها تميؤ الرابطة الجليكوسيدية
أو الرابطة الاسترية أو الرابطة الببتيدية في جزيئات الكربوهيدرات و الدهون و البروتين على التوالي .
و تختلف الإنزيمات باختلاف نوع التفاعل الكيميائي الواقع على المادة الهدف ، فمن التفاعلات الكيميائية التي تجرى على
أو نقل مجموعة الأمين Oxidative Deamination الأحماض الأمينية يذكر تفاعلات إزالة مجموعة الأمين مع الأكسدة
و لكل تفاعل من تلك . Decarboxylation أو إزالة مجموعة الكربوكسيل Transamination إلى حامض كيتوني
التفاعلات إنزيم خاص به حتى لو كان نفس الحامض الأميني هو الذي يدخل في كل التفاعلات .
-: Conezyme المرافق الإنزيمي أو الكوإنزيم
تتكون الإنزيمات من بروتين على هيئة سلاسل من عديد الببتيد ، و في بعض الإنزيمات يوجد إلى جانب سلسلة عديد الببتيد
أو عنصر معدني كالحديد أو النحاس أو الزنك ، و تسمى هذه المادة B مركب عضوي سهل الذوبان في الماء مثل أنواع فيتامين
الملحقة إلى جانب سلسلة عديد الببتيد بمرافق الإنزيم أو كوانزيم ، و هي ترتبط بالجزيء البروتيني من الإنزيم وقت التفاعل فقط ،
و يشكل المرافق Apoenzyme و لابد من وجودها لإتمام التفاعل . أما بيقية الإنزيم هو سلسلة عديد الببتيد فيسمى أبو إنزيم
و يعمل الجزآن سويا أثناء التفاعل ، و لا يعمل الجزيء ، Haloenzyme الإنزيمي مع الأبوإنزيم ما سيمى بالإنزيم الكامل
البروتيني وحده و لا مرافق الإنزيم كذلك .
الذي يقوم ذا الدور ) أن ينفصل عن الأبوإنزيم ، و من ثم يصبح الأبوإنزيم عاجزا عن B و يمكن للمرافق الإنزيمي ( كفيتامين
تسريع التفاعل ، و قد يتم ذلك دون خلل في عمل الإنزيم .
فقط . و المرافق الإنزيمي Dialysis و من خصائص المرافق الإنزيمي سهولة فصله عن الجزء البروتيني بعملية الفصل الغشائي
COA A و الذي يسمى اختصارا كو ( Coenzyme A ) A غالبات ما يكون أحد الفيتامينات فمثلا المرافق الإنزيمي
المركب . B الذي يعتبر أحد أنواع فيتامين Pantothenic Acid يحتوي على حامض البانتوثينيك
و أحيانا يكون المرافق الإنزيمي أحد العناصر المعدنية مثل الحديد و الزنك و النحاس مرتبطا ارتباطا وثيقا بالأبوإنزيم و في كل
مثل وجود الحديد في تركيب إنزيم Prosthetic Group وقت بحيث يستحيل فصلهما ، و هنا تسمى باموعة المرافقة
و ، Catalase و الكاتليز ، Peroxidase و البير أكسيديز ، Cytochrome Oxidase السيتو كروم أكسيديز
و مثل وجود ، Ascorbic Acid Oxidase مثل وجود النحاس ضمن تركيب إنزيم أكسيديز حامض الأسكوربيك
. Carbonic Anhydrase الزنك في تركيب إنزيم كربونيك أيدريز
. Dialysis و هذه العناصر المعدنية لا يمكن فصل أي منها عن الجزء البرةتيني بواسطة عملية الفصل الغشائي
تسمية الإنزيمات :-
كانت الإنزيمات تسمى سابقا طبقا لطبيعة عملها أو مكان وجودها كالببسين و البتيالين ، لكن مع اكتشاف المزيد من الإنزيمات
ووجود أكثر من إنزيم للمادة الهدف الواحدة أصبح من الضروري وضع نظام يزيل أي لبس في ذلك . فاشتق اسم الإنزيم من
و ، Amylase عليه .فيصبح اسم الإنزيم الذي يعمل على النشا أميليز ase اسم الهدف الذي يعمل عليه مع لإضافة اية
و هكذا . Lipase الذي يعمل على الدهون ليبيز
ثم جاء الاتحاد الدولي للكيمياء الحيوية فوضع طريقة لترقيم الإنزيمات تعطى لكل إنزيم رقم خاص به . و قسمت التفاعلات
الكيميائية بموجب هذا النظام إلى ستة أنواع رئيسة يحتوي كل نوع منها على عدد من الأنواع الفرعية التي تتكون من أنواع
يدل الرقم الأول على النوع الرئيسي للتفاعل بينما يدل الرقم الثاني على النوع E.C. ثانوية ، فمثلا إنزيم ما كالآتي : 1.2.1.7
فهما الحرفان C و E الفرعي ، و يدل الرقم الثالث على النوع الثانوي ، و يدل الرقم الرابع على الإنزيم نفسه ، أما الحرفان
أي لجنة الإنزيمات التي شكلها الاتحاد الدولي للكيمياء الحيوية لوضع هذه Enzyme و Commisson الأولان من كلمتي
التسمية الدقيقة .
تصنيف الإنزيمات :-
تصنف الإنزيمات إلى ستة أنواع رئيسية :-
و تشمل جميع الإنزيمات التي تعمل في التفاعلات الخاصة بنقل اموعات من مركب إلى : Transferases 1. إنزيمات النقل
آخر . و هي تقوم بنقل مجموعة كيميائية من مادة هدف إلى أخرى ، و من أمثلتها الإنزيمات التي تنقل مجموعة الفوسفات من
إلى جلوكوز أو التي تنقل الجلكوز إلى الجليكوجين ، و منها إنزيمات : ATP مركب أدينوسين ثلاثي الفوسفات
. Transmethylases و Transacylases و Transaminases
و تشمل جميع الإنزيمات التي تعمل في تفاعلات الأكسدة و : Oxidoreductases 2. إنزيمات الأكسدة و الاختزال
الاختزال ، و هي تقوم بنقل الإلكترونات من مادة الهدف إلى أخرى فتؤكسد الأولى و تختزل الثانية ، و منها إنزيمات :
. Hydrases و Peroxidases و Oxidases و Dehydrogenases
و تشمل جميع الإنزيمات التي تعمل في تفاعلات التحلل المائي ، و هي تقوم بتحطيم بعض : Hydrolases 3. إنزيمات التميؤ
و Proteases : الروابط بإضافة الماء ، و منها الإنزيمات التي تعمل على تميؤ الروابط الجلايكوسيدية و الإسترية و الببتيدية
. Amylase و Sucrase
و تشمل جميع الإنزيمات التي تعمل على نزع مجموعة كيميائية من المادة الهدف دون إضافة الماء، : Lyases 4. إنزيمات الفصل
حيث يحل محل ذرات اموعة المتروعة رابطة مزدوجة مثل فصل مجموعة الأمين في صورة أمونيا و منها إنزيمات :
. Aldolases و Decarboxylases
و تشمل جميع الإنزيمات التي تعمل على تحويل المادة الهدق إلى متشكل آخر ، و منها : Isomerases 5. إنزيمات التشكل
. Cis- Transisomerases و Intramolecular Transferases: إنزيمات
و تشمل جميع الإنزيمات التي تعمل على إنشاء رابطة جديدة من مركبين مختلفين ، و تعتمد في : Ligases 6. إنزيمات الارتباط
الذي يشارك في RNA Ligase و منها إنزيم ، ATP ذلك على الطاقة المختزنة في جزيء أدينوسين ثلاثي الفوسفات
عمليات بناء البروتين في الخلية .
-: Isoenzymes الإنزيمات المتماثلة أو الأيزوإنزيمات
تأخذ بعض الإنزيمات أشكالا عديدة تختلف فيما بينها في خصائصها الكيميائية ، لكنها تشترك في قدرا على حفز التفاعل
الذي وجد منه خمسة أشكال في مصل دم LDH الكيميائي نفسه ، و من الأمثلة على ذلك إنزيم لاكتات ديهيدروجينيز
الإنسان .
مع أا متماثلة في الوزن الجزيئي ، و Electrophoresis و قد أمكن فصل هذه الأشكال الخمسة بواسطة التيار الكهربائي
السبب في ذلك هو أن لهذه الأشكال شحنات مختلفة بسبب اختلاف الأحماض الأمينية المكونة لها . فقد تبين أن جزيء الإنزيم
كليهما ، فالأشكال الخمسة لهذا الإنزيم تعبر عن الطرق المختلفة M أو H مؤلف من تجمع أربعة من سلاسل عديد الببتيد من
.M3H و M2H و 2 MH و 3 M و 4 H لاتحاد هاتين السلسلتين لإعطاء مركب رباعي ، و يمثل ذلك بالرموز التالية : 4
آلية عمل الإنزيمات :-
( ES complex ) ليكونا معا معقد الإنزيم و المادة الهدف ( S ) مع المادة الهدف ( E ) في أي تفاعل إنزيمي يرتبط الإنزيم
هكذا :-
E + S ç====è ES
و لا يشغل هذا الحيز النشط ، Active Site و يتم هذا الارتباط على موقع معين في تركيب الإنزيم يسمى الموقع النشط
سوى حيز بسيط من سطح الإنزيم . و يتألف من عدد محدود من الأحماض الأمينية المشكلة الجزيء الإنزيم ، و ليس من
الضروري أن تكون الأحماض الأمينية المشكلة للموقع النشط متتابعة أم متقاربة في سلسلة عديد الببتيد ، بل هي غالبا تتكون من
انثناء السلسلة أو انحنائها ، فتتقارب لتعطي بناءا محدودا يناسب على نحو ما بناء المادة الهدف . و تشبه ملائمة أي إنزيم للمادة
الهدف الخاصة به بملائمة المفتاح للقفل الذي صمم له .
أما الخطوة الأخيرة فهي تفكك ناتج ( P ) إلى ناتج ( S ) و الخطوة التالية لارتباط الإنزيم مع المادة الهدف هي تحول الهدف
. ( E ) عن الإنزيم ( P ) التفاعل
هذا و يمكن تلخيص خطوات التفاعل الإنزيمي كما يلي :-
E + S ç==è ES ç==è EP ç==è E + P
و تصور المعادلة الإنزيم على أنه أحد مواد التفاعل و أحد نواتجه ، و هذا ما يفسر إمكانية استمرار عمل الإنزيم في تسريع التفاعل
إلى كميات كبيرة من المادة الهدف بواسطة كمية قليلة من الإنزيم ، فجزيء الإنزيم الذي ينتج بعد تحول كل جزيء من جزيئات
الهدف قادر على إعادة الكرة ليحول جزيئا ثانيا و ثالثا و هكذا .و هذه التغيرات تتم في فترة وجيزة لا تتجاوز جزءا من الثانية .
العوامل المؤثرة على سرعة التفاعل الإنزيمي :-
تتأثر سرعة التفاعل الإنزيمي بمجموعة من العوامل من أهمها تركيز المادة الهدف ، و تركيز الإنزيم ، و تركيز أيون الهيدروجين ، و
درجة الحرارة ، و وجود المثبطات .
أولا – تركيز المادة الهدف
تزداد سرعة التفاعل طرديا بزيادة تركيز المادة الهدف عندما يكون هذا التركيز منخفضا ، أما إذا كان عاليا فتصبح سرعة
التفاعل ثابتة مهما زاد تركيز المادة الهدف .
ثانيا – تركيز الإنزيم
تزداد سرعة التفاعل طرديا بزيادة تركيز الإنزيم .
ثالثا – درجة الحرارة
يؤدي التسخين بصورة عامة إلى تسريع التفاعلات الكيميائية ، و ينطبق هذا إلى حد معين على التفاعلات الإنزيمية ، إلا أن
الإنزيمات هي بروتينات تفسد بالحرارة و تفقد فاعليتها ، لذا فلكل تفاعل إنزيمي درجة حرارة مناسبة تكون سرعة التفاعل عندها
أكبر ما يمكن ، ثم تقل السرعة إذا زادت الحرارة عن ذلك أو نقصت .
رابعا – تركيز أيون الهيدروجين
مناسب يكون عنده فاعليته أكبر ما يمكن ، و تقل هذه الفاعلية إذا حدث تغير في هذا ( pH ) لكل إنزيم تركيز أيون هيدروجين
التركيز سواء بالارتفاع أو النقص .
و يتراوح تركيز أيون الهيدروجين المناسب لكثير من الإنزيمات بين 9 و 5 ، إلا أن بعض الإنزيمات يعمل في وسط شديد
الحموضة مثل إنزيم الببسين بينما يميل تركيز أيون الهيدروجين المناسب لبعض الإنزيمات إلى القلوية كما هو الحال في إنزيم
الفوسفاتيز القلوي .
مفهوم الإنزيم :-
هو عامل مساعد ذو تركيب بروتيني عالي الوزن الجزيئي ، و كغيره من البروتينات يتألف الإنزيم من اتحاد Enzyme الإنزيم
عدد كبير من الأحماض الأمينية تكون فيما بينها سلسلة أو أكثر من عديد الببتيد .
و توجد الأحماض الأمينية في هذه السلاسل وفق تتابع معين خاص بكل إنزيم مما يؤدي في النهاية إلى تركيب فراغي محدد يمكن
الإنزيم من القدرة على تسريع حدوث تفاعل خاص به.
و تتشابه الإنزيمات في فعلها مع العوامل المساعدة الكيميائية الأخرى . إذ أا تشارك في التفاعل دون أن تتغير بنتيجته ، أي أا
تعود في اية التفاعل إلى وضعها الأصلي الذي كانت عليه قبل بدء التفاعل ، لكنها تمتاز عن العوامل المساعدة الأخرى بكفاءا
العالية ، فللإنزيمات قدرة فائقة على تسريع التفاعلات الكيميائية حتى في الظروف المعتدلة من تركيز أيون الهيدروجين و درجة
الحرارة ، كما تمتاز عن العوامل المساعدة الأخرى بالدرجة العالية من التخصص التي تتمتع ا حيال المادة المتفاعلة و نوع
و قد يختص الإنزيم بمجموعة محددة من ، Substrate التفاعل. فكل إنزيم يختص بمادة متفاعلة واحدة يطلق عليها المادة الهدف
المواد المتشاة في التركيب . و الأمثلة على اختلاف الإنزيمات باختلاف المادة الهدف عديدة يذكر منها تميؤ الرابطة الجليكوسيدية
أو الرابطة الاسترية أو الرابطة الببتيدية في جزيئات الكربوهيدرات و الدهون و البروتين على التوالي .
و تختلف الإنزيمات باختلاف نوع التفاعل الكيميائي الواقع على المادة الهدف ، فمن التفاعلات الكيميائية التي تجرى على
أو نقل مجموعة الأمين Oxidative Deamination الأحماض الأمينية يذكر تفاعلات إزالة مجموعة الأمين مع الأكسدة
و لكل تفاعل من تلك . Decarboxylation أو إزالة مجموعة الكربوكسيل Transamination إلى حامض كيتوني
التفاعلات إنزيم خاص به حتى لو كان نفس الحامض الأميني هو الذي يدخل في كل التفاعلات .
-: Conezyme المرافق الإنزيمي أو الكوإنزيم
تتكون الإنزيمات من بروتين على هيئة سلاسل من عديد الببتيد ، و في بعض الإنزيمات يوجد إلى جانب سلسلة عديد الببتيد
أو عنصر معدني كالحديد أو النحاس أو الزنك ، و تسمى هذه المادة B مركب عضوي سهل الذوبان في الماء مثل أنواع فيتامين
الملحقة إلى جانب سلسلة عديد الببتيد بمرافق الإنزيم أو كوانزيم ، و هي ترتبط بالجزيء البروتيني من الإنزيم وقت التفاعل فقط ،
و يشكل المرافق Apoenzyme و لابد من وجودها لإتمام التفاعل . أما بيقية الإنزيم هو سلسلة عديد الببتيد فيسمى أبو إنزيم
و يعمل الجزآن سويا أثناء التفاعل ، و لا يعمل الجزيء ، Haloenzyme الإنزيمي مع الأبوإنزيم ما سيمى بالإنزيم الكامل
البروتيني وحده و لا مرافق الإنزيم كذلك .
الذي يقوم ذا الدور ) أن ينفصل عن الأبوإنزيم ، و من ثم يصبح الأبوإنزيم عاجزا عن B و يمكن للمرافق الإنزيمي ( كفيتامين
تسريع التفاعل ، و قد يتم ذلك دون خلل في عمل الإنزيم .
فقط . و المرافق الإنزيمي Dialysis و من خصائص المرافق الإنزيمي سهولة فصله عن الجزء البروتيني بعملية الفصل الغشائي
COA A و الذي يسمى اختصارا كو ( Coenzyme A ) A غالبات ما يكون أحد الفيتامينات فمثلا المرافق الإنزيمي
المركب . B الذي يعتبر أحد أنواع فيتامين Pantothenic Acid يحتوي على حامض البانتوثينيك
و أحيانا يكون المرافق الإنزيمي أحد العناصر المعدنية مثل الحديد و الزنك و النحاس مرتبطا ارتباطا وثيقا بالأبوإنزيم و في كل
مثل وجود الحديد في تركيب إنزيم Prosthetic Group وقت بحيث يستحيل فصلهما ، و هنا تسمى باموعة المرافقة
و ، Catalase و الكاتليز ، Peroxidase و البير أكسيديز ، Cytochrome Oxidase السيتو كروم أكسيديز
و مثل وجود ، Ascorbic Acid Oxidase مثل وجود النحاس ضمن تركيب إنزيم أكسيديز حامض الأسكوربيك
. Carbonic Anhydrase الزنك في تركيب إنزيم كربونيك أيدريز
. Dialysis و هذه العناصر المعدنية لا يمكن فصل أي منها عن الجزء البرةتيني بواسطة عملية الفصل الغشائي
تسمية الإنزيمات :-
كانت الإنزيمات تسمى سابقا طبقا لطبيعة عملها أو مكان وجودها كالببسين و البتيالين ، لكن مع اكتشاف المزيد من الإنزيمات
ووجود أكثر من إنزيم للمادة الهدف الواحدة أصبح من الضروري وضع نظام يزيل أي لبس في ذلك . فاشتق اسم الإنزيم من
و ، Amylase عليه .فيصبح اسم الإنزيم الذي يعمل على النشا أميليز ase اسم الهدف الذي يعمل عليه مع لإضافة اية
و هكذا . Lipase الذي يعمل على الدهون ليبيز
ثم جاء الاتحاد الدولي للكيمياء الحيوية فوضع طريقة لترقيم الإنزيمات تعطى لكل إنزيم رقم خاص به . و قسمت التفاعلات
الكيميائية بموجب هذا النظام إلى ستة أنواع رئيسة يحتوي كل نوع منها على عدد من الأنواع الفرعية التي تتكون من أنواع
يدل الرقم الأول على النوع الرئيسي للتفاعل بينما يدل الرقم الثاني على النوع E.C. ثانوية ، فمثلا إنزيم ما كالآتي : 1.2.1.7
فهما الحرفان C و E الفرعي ، و يدل الرقم الثالث على النوع الثانوي ، و يدل الرقم الرابع على الإنزيم نفسه ، أما الحرفان
أي لجنة الإنزيمات التي شكلها الاتحاد الدولي للكيمياء الحيوية لوضع هذه Enzyme و Commisson الأولان من كلمتي
التسمية الدقيقة .
تصنيف الإنزيمات :-
تصنف الإنزيمات إلى ستة أنواع رئيسية :-
و تشمل جميع الإنزيمات التي تعمل في التفاعلات الخاصة بنقل اموعات من مركب إلى : Transferases 1. إنزيمات النقل
آخر . و هي تقوم بنقل مجموعة كيميائية من مادة هدف إلى أخرى ، و من أمثلتها الإنزيمات التي تنقل مجموعة الفوسفات من
إلى جلوكوز أو التي تنقل الجلكوز إلى الجليكوجين ، و منها إنزيمات : ATP مركب أدينوسين ثلاثي الفوسفات
. Transmethylases و Transacylases و Transaminases
و تشمل جميع الإنزيمات التي تعمل في تفاعلات الأكسدة و : Oxidoreductases 2. إنزيمات الأكسدة و الاختزال
الاختزال ، و هي تقوم بنقل الإلكترونات من مادة الهدف إلى أخرى فتؤكسد الأولى و تختزل الثانية ، و منها إنزيمات :
. Hydrases و Peroxidases و Oxidases و Dehydrogenases
و تشمل جميع الإنزيمات التي تعمل في تفاعلات التحلل المائي ، و هي تقوم بتحطيم بعض : Hydrolases 3. إنزيمات التميؤ
و Proteases : الروابط بإضافة الماء ، و منها الإنزيمات التي تعمل على تميؤ الروابط الجلايكوسيدية و الإسترية و الببتيدية
. Amylase و Sucrase
و تشمل جميع الإنزيمات التي تعمل على نزع مجموعة كيميائية من المادة الهدف دون إضافة الماء، : Lyases 4. إنزيمات الفصل
حيث يحل محل ذرات اموعة المتروعة رابطة مزدوجة مثل فصل مجموعة الأمين في صورة أمونيا و منها إنزيمات :
. Aldolases و Decarboxylases
و تشمل جميع الإنزيمات التي تعمل على تحويل المادة الهدق إلى متشكل آخر ، و منها : Isomerases 5. إنزيمات التشكل
. Cis- Transisomerases و Intramolecular Transferases: إنزيمات
و تشمل جميع الإنزيمات التي تعمل على إنشاء رابطة جديدة من مركبين مختلفين ، و تعتمد في : Ligases 6. إنزيمات الارتباط
الذي يشارك في RNA Ligase و منها إنزيم ، ATP ذلك على الطاقة المختزنة في جزيء أدينوسين ثلاثي الفوسفات
عمليات بناء البروتين في الخلية .
-: Isoenzymes الإنزيمات المتماثلة أو الأيزوإنزيمات
تأخذ بعض الإنزيمات أشكالا عديدة تختلف فيما بينها في خصائصها الكيميائية ، لكنها تشترك في قدرا على حفز التفاعل
الذي وجد منه خمسة أشكال في مصل دم LDH الكيميائي نفسه ، و من الأمثلة على ذلك إنزيم لاكتات ديهيدروجينيز
الإنسان .
مع أا متماثلة في الوزن الجزيئي ، و Electrophoresis و قد أمكن فصل هذه الأشكال الخمسة بواسطة التيار الكهربائي
السبب في ذلك هو أن لهذه الأشكال شحنات مختلفة بسبب اختلاف الأحماض الأمينية المكونة لها . فقد تبين أن جزيء الإنزيم
كليهما ، فالأشكال الخمسة لهذا الإنزيم تعبر عن الطرق المختلفة M أو H مؤلف من تجمع أربعة من سلاسل عديد الببتيد من
.M3H و M2H و 2 MH و 3 M و 4 H لاتحاد هاتين السلسلتين لإعطاء مركب رباعي ، و يمثل ذلك بالرموز التالية : 4
آلية عمل الإنزيمات :-
( ES complex ) ليكونا معا معقد الإنزيم و المادة الهدف ( S ) مع المادة الهدف ( E ) في أي تفاعل إنزيمي يرتبط الإنزيم
هكذا :-
E + S ç====è ES
و لا يشغل هذا الحيز النشط ، Active Site و يتم هذا الارتباط على موقع معين في تركيب الإنزيم يسمى الموقع النشط
سوى حيز بسيط من سطح الإنزيم . و يتألف من عدد محدود من الأحماض الأمينية المشكلة الجزيء الإنزيم ، و ليس من
الضروري أن تكون الأحماض الأمينية المشكلة للموقع النشط متتابعة أم متقاربة في سلسلة عديد الببتيد ، بل هي غالبا تتكون من
انثناء السلسلة أو انحنائها ، فتتقارب لتعطي بناءا محدودا يناسب على نحو ما بناء المادة الهدف . و تشبه ملائمة أي إنزيم للمادة
الهدف الخاصة به بملائمة المفتاح للقفل الذي صمم له .
أما الخطوة الأخيرة فهي تفكك ناتج ( P ) إلى ناتج ( S ) و الخطوة التالية لارتباط الإنزيم مع المادة الهدف هي تحول الهدف
. ( E ) عن الإنزيم ( P ) التفاعل
هذا و يمكن تلخيص خطوات التفاعل الإنزيمي كما يلي :-
E + S ç==è ES ç==è EP ç==è E + P
و تصور المعادلة الإنزيم على أنه أحد مواد التفاعل و أحد نواتجه ، و هذا ما يفسر إمكانية استمرار عمل الإنزيم في تسريع التفاعل
إلى كميات كبيرة من المادة الهدف بواسطة كمية قليلة من الإنزيم ، فجزيء الإنزيم الذي ينتج بعد تحول كل جزيء من جزيئات
الهدف قادر على إعادة الكرة ليحول جزيئا ثانيا و ثالثا و هكذا .و هذه التغيرات تتم في فترة وجيزة لا تتجاوز جزءا من الثانية .
العوامل المؤثرة على سرعة التفاعل الإنزيمي :-
تتأثر سرعة التفاعل الإنزيمي بمجموعة من العوامل من أهمها تركيز المادة الهدف ، و تركيز الإنزيم ، و تركيز أيون الهيدروجين ، و
درجة الحرارة ، و وجود المثبطات .
أولا – تركيز المادة الهدف
تزداد سرعة التفاعل طرديا بزيادة تركيز المادة الهدف عندما يكون هذا التركيز منخفضا ، أما إذا كان عاليا فتصبح سرعة
التفاعل ثابتة مهما زاد تركيز المادة الهدف .
ثانيا – تركيز الإنزيم
تزداد سرعة التفاعل طرديا بزيادة تركيز الإنزيم .
ثالثا – درجة الحرارة
يؤدي التسخين بصورة عامة إلى تسريع التفاعلات الكيميائية ، و ينطبق هذا إلى حد معين على التفاعلات الإنزيمية ، إلا أن
الإنزيمات هي بروتينات تفسد بالحرارة و تفقد فاعليتها ، لذا فلكل تفاعل إنزيمي درجة حرارة مناسبة تكون سرعة التفاعل عندها
أكبر ما يمكن ، ثم تقل السرعة إذا زادت الحرارة عن ذلك أو نقصت .
رابعا – تركيز أيون الهيدروجين
مناسب يكون عنده فاعليته أكبر ما يمكن ، و تقل هذه الفاعلية إذا حدث تغير في هذا ( pH ) لكل إنزيم تركيز أيون هيدروجين
التركيز سواء بالارتفاع أو النقص .
و يتراوح تركيز أيون الهيدروجين المناسب لكثير من الإنزيمات بين 9 و 5 ، إلا أن بعض الإنزيمات يعمل في وسط شديد
الحموضة مثل إنزيم الببسين بينما يميل تركيز أيون الهيدروجين المناسب لبعض الإنزيمات إلى القلوية كما هو الحال في إنزيم
الفوسفاتيز القلوي .
21‏/11‏/2011 تم النشر بواسطة بدون اسم.
قد يهمك أيضًا
ما هو فوائد الاناناس ؟
ماهي الكمية الموصى بتناولها من أكتيفيا يومياً؟
ماهي فوائد شرب البيبسي ؟
ماهي فوائد لافوكا
ماهي وظائف الكبد و الامعاء و مااسباب تضررها او نقص كفائتها الوظيفية
تسجيل الدخول
عرض إجابات Google في:: Mobile | كلاسيكي
©2014 Google - سياسة الخصوصية - مساعدة