الرئيسية > السؤال
السؤال
ماذا تعرف عن الاحماض الامينية ؟؟؟؟
Google إجابات | صقر المحيط | العلوم | الأحياء 13‏/2‏/2011 تم النشر بواسطة صقر المحيط.
الإجابات
1 من 5
كأني أذكر انه داخله بتركيب الكروموسوم أو الشفرة الوراثية أو شي حولهم
13‏/2‏/2011 تم النشر بواسطة بدون اسم.
2 من 5
لأحماض الأمينية هي لبنات البناء الرئيسية لبناء البروتين والببتيد في الجسم. يمكن ملاحظتها بسهولة بعد هضم البروتين. ثمانيه أساسية مهمة جدا (لا يمكن للجسم البشري أن يصنعها بنفسه) والباقي غير أساسية (يمكن صنعها داخل الجسم البشري، بشرط التغذية السليمة). بالرغم من قدرة الجسم على تصنيع الأحماض غير الأساسية، إلا أنه وفي بعض الأحيان يتوجب أخذ مكملات للأحماض غير الأساسية لضمان توفر الكميه المثلى في الجسم. البعض يضيف قسما ثالثا هو شبه-أساسية، حيث يقوم الجسم بتصنيع هذه الأحماض ولكن بكميات محدودة.

إضافة إلى بناء الخلايا وإصلاح الانسجه، الاحماض الامينيه تشكل مادة البناء الرئيسية للاجسام المضاده لمكافحة غزو البكتريا والفيروسات، وهي تشكل جزءا أساسيا من نظام الانزيمات والهرمونات؛ وهي تبني البروتينات النووية، رنا (الحَمْضُ النَّوَوِيِّ الرِّيبِي) ودنا (الحَمْضُ الرِّيْبِيُّ النَّوَوِي المَنْزُوع الأوكسِجين). كما تقوم الأحماض الأمينية بدور رئيسي بحمل الاوكسجين إلى أنحاء الجسم المختلفة، وهي مكون أساسي للنشاط العضلي.

نظريا يوجد 64 نوع منها، فالدنا تبنى من 4 روامز هي A، C، G، T وتبنى الأحماض عادة بتركيب عدة روامز، مثل GCA, GCC, GCG. لكن المتوفر في إجسام الكائنات الحية هي أقل من ذلك، ما بين 20 إلى 26 نوع من الأحماض الأمينية. مع ملاحظة أن الكثير منها يتشكل باكثر من ثلاث روامز وقد تصل إلى 6 والبعض منها مكون فقط من رامز واحد.

الحمض الأميني هو أحد مركبات عضوية تحمل نوعين من الجذور الكيميائية، وهي جذر أميني (نشادري) [1] NH2 − وجذر كربوكسيل COOH متحدتين مع ذرة كربون مرتبطة بدورها بسلسلة عضوية جانبية Side chain R تكون مختلفة من حمض أميني إلى آخر. تعتبر الحموض الأمينية وحدة التركيب الأساسية للبروتينات في الكائنات الحية.

ترقم ذرات الكربون عادة بالأحرف الإغريقية، وتنتمي الحموض الأمينية المكونة للبروتينات إلى فئة ألفا α-Amino Acids وذلك لأن جذري الأمين والهيدروكسيل يرتبطان بذرة الكربون الأولى في السلسلة. وتوجد كذلك حموض أمينية أحيائية من فئة بيتا مثل البيتا-ألانين (بالإنجليزية: β-Alanine‏) وأخرى من فئة جاما مثل حمض الجاما-بيتيريك (بالإنجليزية: γ-Aminobutyric acid‏) أو (بالإنجليزية: GABA‏). ورغم وجود عدد كبير من الحموض الألفا-الأمينية في الطبيعة إلا أن السلاسل البروتينية لا تحتوي سوى 20 نوعا منها فقط. وتضطلع الحموض الأمينية بمهام أخرى كلعبها دور نواقل عصبية ومواد أولية لبعض الهرمونات أو كمصدر للطاقة. و تتوفر أيضا مجموعة من الحموض الأمينية المخلقة(المصطنعة) كيميائيا ولها عديد الاستعملات في مجال الصناعة الكيميائية والصيدلية والغذائية.


تحياتي::::^_________^
13‏/2‏/2011 تم النشر بواسطة SuperNova girl.
3 من 5
الاحماض الامينية وهي وحدة التركيب الاساسية للبروتينات. توجد في الطبيعة تحتوي على جذر الأمين اضافة إلى مجموعة الكربوكسيل سميت بـ (µ- Amino Acid) لأن مجموعة الأمين متصلة بذرة الكربون µ. تتصف الحوامض الأمينية جميعها ما عدى (اللايسين) بخاصية إحراق الضوء المستقطب وذلك لأحتوائها على ذرة كربون متجانسة وهي C µ لهذا توجد بالشكلين (D، L) أعتماداً على مجموعة الكاربوكسيل إذا كان على اليمين (او بالعكس L).

فهرست

1 ) تصنيف الأحماض الأمينية
2 ) تفاعلات الاحماض الأمينية
3 ) الخواص العامة للأحماض الأمينية
4 ) امتصاص واستخدامات الأحماض الامينية
5 ) مصادر الاحماض الامينية
6 ) المصادر


                      تصنيف الأحماض الأمينية

تقسم الأحماض الامينية تقسم حسب مجاميعها الفعالة R إلى

1. - الأحماض الأمينية الاليفاتية
2. - الأحماض الأمينية الاروماتية
3. - الأحماض الأمينية مختلفة الحلقة

وتقسم الاليفاتية إلى

متعادلة
حامضية
قاعدية

وتقسم المتعادلة إلى

ذات سلسلة هيدروكاربونية
حاوية على (OH)
حاوية على الكبريت

تقسم حسب أهميتها الحيوية يمكن تقسيم الأحماض الامينية حسب أهميتها الحيوية للكائن الحي ومدى امكانية تصنيعها داخل خلاية الجسم

1. الاحماض الامينية الأساسية وغير الاساسية
2. الأحماض الأمينية النادرة في البروتينات
3. الأحماض الأمينية غير البروتينية

تفاعلات الاحماض الأمينية

1- الخواص الامينية للحوامض الامينية: بالنظر لاحتواء الحوامض الامينية على مجموعتين الأمين والكاربوكسيل لذا فأنها تعتبر ثنائية القطب اى تعمل كحامض أو كقاعدة وتسمى امفوتيرية أي تفقد وتكتسب بروتون لهذا فانها اذا وضعت في محاليل حامضية قوية PH = 1 تتقبل بروتون وتشحن (+) واذا وضعت في محاليل قاعدية قوية تفقد بروتون وتنشحن (-) اما في نقطة التعادل الكهربائي (Pl-) هي النقطة التي تتساوى فيها عدد (+) مع (-) وتكون PH معينة لكل حامض أميني كالاتي: أ- الحوامض الأمينية المتعادلة:- محصلة الشحنة = صفر P1=PH= (5-6.3) ب- القاعدية: محصلة الشحنة = صفر P1 = PH = (7.6-10. ج- الحامضية محلصة الشحنة = صفر P1 = PH = (2.97-3.2)

2- نزع الكربوكسيل تجرد الحامض الاميني من مجموعة الكاربوكسيل Decarboxylation عند تجريد المجموعة الكاربوكسيلية من الحوامض الأمينية فأنها تتحول إلى الأمينات الأولية وذلك بمساعدة الأنزيمات من نوع Decarboxylation

3- نزع الأمين تجريد الموجوعة الأمينية Deamination عند تجريد الحوامض الأمينية من مجموعة الأمين تتحول إلى حوامض كاربوكسيلية وأمونيا والحوامض الكاربوكسيلية تتمثل في الجسم إلى مركبات تستفاد منها الخلية أما الامونيا فأنها تطرح في البول على شكل يوريا بواسطة دورة تسمى بدورة اليوريا والتي تحدث في الكبد وذلك بتخليص الجسم من النتروجين او من الامونيا السادة

4 - نقل الأمين تفاعل نقل مجموعة الامين Transmination ويتم في هذا التفاعل انتزاع مجموعة الامين بواسطة الاكسدة ونقلها من مركب إلى أخر من المركبات المتفاعلة، يتم هذا التفاعل بمساعدة انزيمات (Transminase) حيث تتحول الحوامض الأمينية إلى حوامض كيتونية والتي بدروها تتحول إلى مشتقات كاربوهيداتية تستفاد منها الخلية

5- نترزة التفاعل مع حامض النتروز يستعمل هذا التفاعل لغرض قياس كمية الحامض الاميني في محلول معين حيث يتفاعل حامض النتروز مع الحامض الاميني محرراً النتروجين الذي يكمل جمعه وحساب حجمه يمكن تصنيف كمية الحامض الاميني

6- التفاعل: Nihydrin Nihydrin: مادة مؤكسدة قوية تتفاعل مع الحوامض الأمينية لتعطي مركب أزرق اللون يعتمد هذا التفاعل على وجود مجموعتي الأمين والكاربوكسيل بشكر حر وهذا التفاعل يكون حساس لكشف عن المركبات قليلة من الحوامض الامينية

7- تفاعل سانكر Sanger يستعمل هذا التفاعل لتشخيص الحامض الأميني الموجود في بداية السلسلة الببتيدية (النهاية النتروجينية) يستعل كاشف (D.VFB) 2,4- Dinitre fluro Benzen حيث يتفاعل هذا المركب مع الحامض الأميني الأول في نهاية النتروجينية من السلسلة الببتيدية مكونا مركب أصفر اللون حيث يشخص الحامض الأميني المرتبط به بواسطة Chromatogralply في هذا التفاعل تتحرر الاحماض الامينية من السلسلة الببتيدية بشكل حر ويعتبر هذا التفاعل مدمراً للسلسلة الببتيدية وذلك بتحرير الحوامض الأمينية بشكل حر.


8- تفاعل إيدمان Edman reaction يستعمل هذا التفاعل لمعرفة تتابع (Sequence ) في السلسلة الببتيدية ويعتبر هذا التفاعل مهم لأنه يحطم السلسلة الببتيدية ويمكن تكراره مع السلسلة الناتجة لحد عشرين حامض أميني أو أكثر يستعمل في هذا التفاعل الكاشف Phenyl iso thioCyngtac.

الخواص العامة للأحماض الأمينية

كاربونات تنائية القطب الحوامض الأمينية مركبات مشابهة للأملاح مثل الاملاح كلها مركبات صلبة ذات درجة انصهار عالية لدرجة انها تحترق بصورة عامة قبل تحولها إلى الحالة المنصهرة انها مركبات غير ذائبة في المذيبات الغير المستقطبة وتذوب في الماء.

] امتصاص واستخدامات الأحماض الامينية

تتنتقل الحوامض الأمينية، وهي نواتج النهائية لهضم البروتين تنتقل بسرعة من خلال جدران الامعاء الدقيقة كما تمتص ايضا الببتيدات البسيطة وصغيرة جداً. تستعمل الحوامض الأمينية المنفردة في واحدة من الطرق الاتية: 1- لتصنيع نسيج بروتيني جديد، او لترنيم نسيج قديم أو للاحلال محل بروتينات سوائل الجسم المتحطمة. 2- لتصنيع مركبات غير بروتينية تحتوي على نتروجين مثل الحوامض النووية الهيم (heme) او الكريانين (Creatine) 3- لتوفير الطاقة الكيميائية والتعرض للهدم. اذ قد تدخل المركبات الوسيطة الناتجة من هدم الحوامض الامينية في دورة حامض النتريك او يمكن استعمالها لتصنيع الكلوكوز الحوامض الشحمية التي يمكن خزنها في النسيج الدهني. اما المركبات الرئيسية الناتجة عن هدم الكامل للحوامض الامينية فما هي الا ثنائي اوكسيد الكاربون والماء واليوريا.

[ مصادر الاحماض الامينية

أن وجود الاحماض الامينية في الجسم يأتي من مصدرين هما: 1- الجزء الاكبر من الاحماض الأمينية ناجم عن البروتين الغذائي 2- من تعويض بروتينات الجسم بغدة endogrnous من خلال الجوع وسوء التغذية.
25‏/2‏/2011 تم النشر بواسطة m2goup (Mahmoud poss).
4 من 5
الأحماض الأمينية هي لبنات البناء الرئيسية لبناء البروتين والببتيد في الجسم. يمكن ملاحظتها بسهولة بعد هضم البروتين. ثمانيه أساسية مهمة جدا (لا يمكن للجسم البشري أن يصنعها بنفسه) والباقي غير أساسية (يمكن صنعها داخل الجسم البشري، بشرط التغذية السليمة). بالرغم من قدرة الجسم على تصنيع الأحماض غير الأساسية، إلا أنه وفي بعض الأحيان يتوجب أخذ مكملات للأحماض غير الأساسية لضمان توفر الكميه المثلى في الجسم. البعض يضيف قسما ثالثا هو شبه-أساسية، حيث يقوم الجسم بتصنيع هذه الأحماض ولكن بكميات محدودة.

إضافة إلى بناء الخلايا وإصلاح الانسجه، الاحماض الامينيه تشكل مادة البناء الرئيسية للاجسام المضاده لمكافحة غزو البكتريا والفيروسات، وهي تشكل جزءا أساسيا من نظام الانزيمات والهرمونات؛ وهي تبني البروتينات النووية، رنا (الحَمْضُ النَّوَوِيِّ الرِّيبِي) ودنا (الحَمْضُ الرِّيْبِيُّ النَّوَوِي المَنْزُوع الأوكسِجين). كما تقوم الأحماض الأمينية بدور رئيسي بحمل الاوكسجين إلى أنحاء الجسم المختلفة، وهي مكون أساسي للنشاط العضلي.

نظريا يوجد 64 نوع منها، فالدنا تبنى من 4 روامز هي A، C، G، T وتبنى الأحماض عادة بتركيب عدة روامز، مثل GCA, GCC, GCG. لكن المتوفر في إجسام الكائنات الحية هي أقل من ذلك، ما بين 20 إلى 26 نوع من الأحماض الأمينية. مع ملاحظة أن الكثير منها يتشكل باكثر من ثلاث روامز وقد تصل إلى 6 والبعض منها مكون فقط من رامز واحد.

الحمض الأميني هو أحد مركبات عضوية تحمل نوعين من الجذور الكيميائية، وهي جذر أميني (نشادري) [1] NH2 − وجذر كربوكسيل COOH متحدتين مع ذرة كربون مرتبطة بدورها بسلسلة عضوية جانبية Side chain R تكون مختلفة من حمض أميني إلى آخر. تعتبر الحموض الأمينية وحدة التركيب الأساسية للبروتينات في الكائنات الحية.

ترقم ذرات الكربون عادة بالأحرف الإغريقية، وتنتمي الحموض الأمينية المكونة للبروتينات إلى فئة ألفا α-Amino Acids وذلك لأن جذري الأمين والهيدروكسيل يرتبطان بذرة الكربون الأولى في السلسلة. وتوجد كذلك حموض أمينية أحيائية من فئة بيتا مثل البيتا-ألانين (بالإنجليزية: β-Alanine‏) وأخرى من فئة جاما مثل حمض الجاما-بيتيريك (بالإنجليزية: γ-Aminobutyric acid‏) أو (بالإنجليزية: GABA‏). ورغم وجود عدد كبير من الحموض الألفا-الأمينية في الطبيعة إلا أن السلاسل البروتينية لا تحتوي سوى 20 نوعا منها فقط. وتضطلع الحموض الأمينية بمهام أخرى كلعبها دور نواقل عصبية ومواد أولية لبعض الهرمونات أو كمصدر للطاقة. و تتوفر أيضا مجموعة من الحموض الأمينية المخلقة(المصطنعة) كيميائيا ولها عديد الاستعملات في مجال الصناعة الكيميائية والصيدلية والغذائية.******************
البنية الكيميائية العامة

يعتبر هيدروكسي كرباميد (بالإنجليزية: Hydroxycarbamide‏) الحمض الأميني الأبسط من حيث التركيب فهو متكون من جذر أميني متصل مباشرة بكربون جذر الهيدروكسيل. وهذا المركب غير أحيائي. أما في بقية الأحماض الأمينية فتدخل ذرة أو أكثر من الكربون بين هذين الجذرين. ويحدد موقع الأمين في السلسلة الكربونية الفئة التي ينتمي إليها الحمض الأميني كما يلي:
البنية العامة للحموض الأمينية وهي مصنفة حسب مكان ترابط الجذر الأميني NH2 فوق السلسلة الكربونية، R \, هو المجموعة الجانبية التي تحدد طبيعة كل حمض الأميني.

   * حموض ألفا-أمينية، حيث يتصل جذر الأمين بالكربون رقم 2 بعد كربون جذر الهيدروكسيل ويرقم بألفا Cα. يسمى المركب بالحمض 2-أمينوايتانويك Aminoethanoic acid، أو ما يعرف بالغليسين Glycine، أبسط الحموض الأمينية لدى الكائنات الحية. أما بقية الأحماض الألفا-أمينية فلها نفس البنية مع اختلاف في السلسلة الجانبية R، فعوضا عن ذرة الهيدروجين المرتبطة بالكربون ألفا في الغليسين، تتخذ أنواع مختلفة، على سبيل المثال، جذر المثيل Methyl في حالة الألانين Alanine أو جذر مختلف الحلقة Heterocyclic بالنسبة للتريبتوفان Tryptophan. والدور الأساسي للأحماض الألفا-أمينية هو بناء مختلف البروتينات.
   * حموض بيتا-أمينية، يرتبط جذر الأمين بالكربون الثالث بداية من كربون جذر الهيدروكسيل Cβ، وأبسط ممثل أحيائي لهذه الفئة هو البيتا-ألانين، يتأتي من تحلل الكارنوسين Carnosine، ويلعب دور ناقل عصبي مثبط للغليسين.
   * حموض جاما-أمينية، يتحد جذر الأمين بالكربون الرابع بعد كربون جذر الهيدروكسيل Cγ، المثال المعروف في هذه الفئة هو حامض الجاما-بيتيريك GABA، وهو كذلك ناقل عصبي مثبط.

[عدل] التماثلية البصرية (التناظر)
نموذج للنظيرتين البصريتين للألنين.

لدى جميع الأحماض الألفا-أمينية، باستثناء الجليسين، يكون الكربون-ألفا مرتبطا بجذور مختلفة ومجموعة جانبية R مميزة لذى نقول أنه كايرالي Chiral أو مركز ناشط بصريا. ونتيجة لهذه الخاصية، فان كل حمض ألفا-أميني متواجد في الطبيعة على شكل نظيرتين بصريتين Stereoisomers، يمينية Dextrogyre ويرمز لها، في الكيمياء الحيوية، بـ D، أو يسارية Levogyre ويرمز لها بـ L. ومعنى ذلك فيزيائيا أنها تقوم بازاحة الضوء المستقطب بزاوية معينة اما باتجاه عقارب الساعة بنسبة للنضيرة D، وهو الاتجاه الموجب (+)، أو ضد اتجاه عقارب الساعة بنسبة للنضيرة L، وهو الاتجاه السالب (-). وبالنسبة لنظام التسمية R / S، الأكثر استعملا في الكيمياء العضوية، فان نفس المبدأ يتبع حسب قاعدة "كان إنجولد بريلوج" فــ D = R وL = S.

ولا تنطبـق هـذه القـاعدة الا على السيستيـن (بالإنجليزية: Cysteine‏) لأن الجذر الكبريتي ليسـت له الأولوية في هذه الحالــة. اذن فالـ D -سيستين هو الـ S -سيستين، والـ L -سيستين هو الـ R -سيستين [2].

و في المثال الموجود على النموذج المقابل، نجد الـ D -ألانين وكأنه صورة عبر المرآة لالـ L -ألانين، وهما مركبان لا يمكن مطابقتهما non-superimposable، تماما كما لا يمكن مطابقة قفى اليد اليمنى مع ظهر اليد اليسرى صورة. ولسبب لا يزال محيرا، فان غالبية الأحماض الألفا-أمينية المكونة للبروتينات هي من النضيرة L وليست D. ولكن يمكن أن نجد بعض الـ D-أحماض أمينية في أنواع مـن الصدفيات [3] مثل عائلة الكونيدات Conidae، وفي الغشاء البيبتدوسكري Peptidoglycan لبعض البكتيريا [4].
**************************
تصنيف الأحماض الأمينية

تقسم الأحماض الألفا-أمينية العشرون الموجودة في البروتينات، والمشفرة في المعلومة الوراثية، إلى مجاميع حسب عدد من الخصائص الفيزيائية، الكيميائية والأحيائية :

   * الطبيعة الكيميائيـة للسلسلة الجانبيـة : بما أن المجموعة الجانبية R هي التي تحدد هوية الحمض الأميني، يمكن اذن تقسيم الأحماض الأمينية إلى ذات سلسلة هيدروكاربونية، اما أليفاتية Aliphatic أو أروماتية Aromatic أو مختلفة الحلقة Heterocyclic.
   * القطبيـة الكهربائيـة : تقسم الأحماض الأمينية حسب قطبيتها الكهربائية، وذلك حسب حالة التأين، إلى قطبية Polar (سالبة أو موجبة الشحنة) أو غير قطبية Nonpolar (عديمة الشحنة). تحدد هذه الخاصية المهمة قابلية الأحماض الأمينية للانحلال في الماء (و الماء هو محلول قطبي)، فتكون الأحماض الأمينية ذات المجاميع الجانبية R القطبية متجاذبة مع الماء Hydrophilic، وهي عادة ما تكون على الجزء الخارجي للبروتينات. بينما الأحماض الأمينية ذات السلاسل الجانبية غير القطبية، وغير المتجاذبة مع الماء Hydrophobic، تميل إلى التجمع للداخل.

مخطط فيين لتصنيف الأحماض الأمينية إلى زمر (أنظر إلى الجدول أسفله)، حسب الخاصيات الكيميائية للمجاميع الجانبية وقطبيتها الكهربائية.

   * القاعديـة \ الحمضيـة : السلسلة الجانبية R من الممكن أن تكون قاعدية، مثل حمض الليسين Lysine أو الأرجنين Arginine وهو شديد القاعدية، أو حمضية، مثل الجلوتميت Glutamic acid والأسبارتيت Aspartic acid، أو متعادلة مثل الجليسين والليوسين Leucine. وعادة ما تكون الأحماض الأمينية ذات المجاميع الجانبية القاعدية والحمضية قطبية جدا وهي توجد بصورة كبيرة على سطح البروتينات المماس للماء.
   * يمكن أيضا أن نقسم الأحماض الأمينية حسب أهميتها الغذائية وتوفرها الأحيائي إلى :
         o أحماض أمينية أساسية Essential لا يصنعها الجسم، ويجب تناولها في الغذاء. مثال، الليوسين والليسين.
         o أحماض أمينية شبه-أساسية Semi-essential يستطيع الجسم تخليقها ولكن ليس بكميات كافية، خاصة في مرحلة النمو، ويحبذ أن تتوفر في الغذاء. مثال، الأرجنين والهستيدين Histidine.
         o أحماض أمينية غير أساسية Nonessential متوفرة في الجسم السليم بكميات دائمة، ولا تستلزم حضورها في الغذاء. مثال، الجليسين والبرولين Proline.

[عدل] قــائمة تصنيف الأحمــاض الألفا-الأمينيـة المكونة للبروتينات[5]

أنظر إلى المقال المفصل التالي قائمة الأحماض الأمينية
الحمض الأميني الرمـز (ثلاثة حروف) الرمـز (حرف واحد) الكتلة الذرية (غ \ مول) قطبية السلسلة الجانبية حمضية أو قاعدية السلسلة الجانبية الأهمية الغذائية
ألانين
Alanine

Ala


A


89,1


غير قطبي


متعـادل


غير أساسي
أرجنين
Arginine

Arg


R


174,20


قطبي


قاعـدي (قوي)


شبه-أساسي
أسباراجين
Asparagin

Asn


N


132,12


قطبي


متعـادل


غير أساسي
أسبارتيت
Aspartic acid

Asp


D


133,10


قطبي


حمضـي


غير أساسي
سيستئين
Cysteine

Cys


C (م)


121,16


قطبي


متعـادل


غير أساسي (م م)
جلوتامين
Glutamin

Gln


Q


146,15


قطبي


متعـادل


غير أساسي
جلوتاميت
Glutamic acid

Glu


E


147,13


قطبي


حمضـي


غير أساسي
جليسين
Glycine

Gly


G


75,07


غير قطبي


متعـادل


غير أساسي
هيستدين
Histidine

His


H


155,16


قطبي


قاعـدي (ضعيف)


شبه-أساسي
ايزوليوسين
Isoleucine

Ile


I


131,17


غير قطبي


متعـادل


أساسـي
ليوسين
Leucine

Leu


L


131,17


غير قطبي


متعـادل


أساسـي
ليسين
Lysine

Lys


K


146,19


قطبي


قاعـدي


أساسـي
ميثيونين
Methionine

Met


M


149,21


غير قطبي


متعـادل


أساسـي
فينيلألانين
Phenylalanine

Phe


F


165,19


غير قطبي


متعـادل


أساسـي
برولين
Proline

Pro


P


115,13


غير قطبي


متعـادل


غير أساسي
سيرين
Serine

Ser


S


105,09


قطبي


متعـادل


غير أساسي
ثريونين
Threonine

Thr


T


119,12


قطبي


متعـادل


أساسـي
تريبتوفان
Tryptophan

Trp


W


204,23


قطبي


متعـادل


أساسـي
تيروسين
Tyrosin

Tyr


Y


181,19


قطبي


متعـادل


غير أساسي (م م)
فالين
Valine

Val


V


117,15


غير قطبي


متعـادل


أساسـي

(م) رمز السيستين C يمكن أن يكتب أيضا S-HC، إذا كان الجذر الكبريتي (-HS) حرا أو S-SC، إذا كان هذا الجذر مرتبطا بجذر كبريتي لسيستين أخرى في السلسلة البيبتيدية. وتختلف الخاصيات أيضا في هذه الحالة، فالسيستين المرتبطة تصير غير قطبية.

(م م) هذه الأحماض الأمينية تصير أساسية في مراحل النمو الأولى وعند الأطفال.
[عدل] الخاصيات الكيميائية العامة
[عدل] تكون الرابط البيبتيدي
تكون الرابط البيبتيدي

الرابط البيبتيدي : وهي الاصرة التي تتشكل بين جزيئتين عندما تتفاعل مجموعة الكربوكسيل للجزيئة الأولى مع مجموعة الامينو للجزيئة الثانية محررة جزيئة الماء (H2O) ويدعى هذا التفاعل بالتآلف الجاف وكذلك يسمى (تفاعل التكثيف) ويحدث بين الاحماض الامينية. أن الآصرة الناتجة من هذا التفاعل وهي CO-NH تسمى الاصرة البيبتيدية وتدعى الجزيئة الناتجة بالأميد، وألاميدات مركبات عضوية تحتوي مجموعة وظيفية تدعى الاميد وهي عبارة عن زمرة كربونيل متصلة بزمرة أمين.
[عدل] الخاصيات الأيونية والقطبية الكهربائية
[عدل] التفاعلات الكيميائية

1- الخواص الامينية للحوامض الامينية: بالنظر لاحتواء الحوامض الامينية على مجموعتين الأمين والكاربوكسيل لذا فأنها تعتبر ثنائية القطب أي تعمل كحامض أو كقاعدة وتسمى امفوتيرية أي تفقد وتكتسب بروتون لهذا فانها إذا وضعت في محاليل حامضية قوية PH = 1 تتقبل بروتون وتشحن (+) واذا وضعت في محاليل قاعدية قوية تفقد بروتون وتنشحن (-) اما في نقطة التعادل الكهربائي (Pl-) هي النقطة التي تتساوى فيها عدد (+) مع (-) وتكون PH معينة لكل حامض أميني كالاتي: أ- الحوامض الأمينية المتعادلة:- محصلة الشحنة = صفر P1=PH= (5-6.3) ب- القاعدية: محصلة الشحنة = صفر P1 = PH = (7.6-10.8) ج- الحامضية محلصة الشحنة = صفر P1 = PH = (2.97-3.2)

2- نزع الكربوكسيل تجرد الحامض الاميني من مجموعة الكاربوكسيل Decarboxylation عند تجريد المجموعة الكاربوكسيلية من الحوامض الأمينية فأنها تتحول إلى الأمينات الأولية وذلك بمساعدة الأنزيمات من نوع Decarboxylation

3- نزع الأمين تجريد المجموعة الأمينية (بالإنجليزية: Deamination‏) عند تجريد الحوامض الأمينية من مجموعة الأمين تتحول إلى حوامض كاربوكسيلية وأمونيا والحوامض الكاربوكسيلية تتمثل في الجسم إلى مركبات تستفاد منها الخلية أما الامونيا فأنها تطرح في البول على شكل يوريا بواسطة دورة تسمى بدورة اليوريا والتي تحدث في الكبد وذلك بتخليص الجسم من النتروجين أو من الامونيا السادة

4 - نقل الأمين تفاعل نقل مجموعة الأمين (بالإنجليزية: Transmination‏) ويتم في هذا التفاعل انتزاع مجموعة الامين بواسطة الاكسدة ونقلها من مركب إلى أخر من المركبات المتفاعلة، يتم هذا التفاعل بمساعدة انزيمات (Transminase) حيث تتحول الحوامض الأمينية إلى حوامض كيتونية والتي بدروها تتحول إلى مشتقات كاربوهيداتية تستفاد منها الخلية

5- نترزة التفاعل مع حامض النتروز يستعمل هذا التفاعل لغرض قياس كمية الحامض الاميني في محلول معين حيث يتفاعل حامض النتروز مع الحامض الاميني محرراً النتروجين الذي يكمل جمعه وحساب حجمه يمكن تصنيف كمية الحامض الاميني

6- التفاعل: (بالإنجليزية: Nihydrin‏) Nihydrin: مادة مؤكسدة قوية تتفاعل مع الحوامض الأمينية لتعطي مركب أزرق اللون يعتمد هذا التفاعل على وجود مجموعتي الأمين والكاربوكسيل بشكر حر وهذا التفاعل يكون حساس لكشف عن المركبات قليلة من الحوامض الامينية

7- تفاعل سانكر (بالإنجليزية: Sanger‏) يستعمل هذا التفاعل لتشخيص الحامض الأميني الموجود في بداية السلسلة الببتيدية (النهاية النتروجينية) يستعل كاشف (D.VFB) 2,4- Dinitre fluro Benzen حيث يتفاعل هذا المركب مع الحامض الأميني الأول في نهاية النتروجينية من السلسلة الببتيدية مكونا مركب أصفر اللون حيث يشخص الحامض الأميني المرتبط به بواسطة Chromatogralply في هذا التفاعل تتحرر الاحماض الامينية من السلسلة الببتيدية بشكل حر ويعتبر هذا التفاعل مدمراً للسلسلة الببتيدية وذلك بتحرير الحوامض الأمينية بشكل حر.

8- تفاعل إيدمان (بالإنجليزية: Edman reaction‏) يستعمل هذا التفاعل لمعرفة تتابع (Sequence) في السلسلة الببتيدية ويعتبر هذا التفاعل مهم لأنه يحطم السلسلة الببتيدية ويمكن تكراره مع السلسلة الناتجة لحد عشرين حامض أميني أو أكثر يستعمل في هذا التفاعل الكاشف Phenyl iso thioCyngtac.
[عدل] الخواص العامة للأحماض الأمينية

كاربونات تنائية القطب الحوامض الأمينية مركبات مشابهة للأملاح مثل الأملاح كلها مركبات صلبة ذات درجة انصهار عالية لدرجة انها تحترق بصورة عامة قبل تحولها إلى الحالة المنصهرة انها مركبات غير ذائبة في المذيبات الغير المستقطبة وتذوب في الماء.
[عدل] امتصاص واستخدامات الأحماض الامينية

تتنتقل الحوامض الأمينية، وهي نواتج النهائية لهضم البروتين تنتقل بسرعة من خلال جدران الامعاء الدقيقة كما تمتص أيضا الببتيدات البسيطة وصغيرة جداً. تستعمل الحوامض الأمينية المنفردة في واحدة من الطرق الاتية: 1- لتصنيع نسيج بروتيني جديد، أو لترنيم نسيج قديم أو للاحلال محل بروتينات سوائل الجسم المتحطمة. 2- لتصنيع مركبات غير بروتينية تحتوي على نتروجين مثل الحوامض النووية الهيم (heme) أو الكريانين (Creatine) 3- لتوفير الطاقة الكيميائية والتعرض للهدم. إذ قد تدخل المركبات الوسيطة الناتجة من هدم الحوامض الامينية في دورة حامض النتريك أو يمكن استعمالها لتصنيع الكلوكوز الحوامض الشحمية التي يمكن خزنها في النسيج الدهني. اما المركبات الرئيسية الناتجة عن هدم الكامل للحوامض الامينية فما هي الا ثنائي اوكسيد الكاربون والماء واليوريا.
8‏/3‏/2011 تم النشر بواسطة negmmaher (Negm Maher).
5 من 5
الاحماض الامينية هي من العناصر الاساسية لبناء العضلات في الجسم
11‏/8‏/2013 تم النشر بواسطة أسطورة الأبطال.
قد يهمك أيضًا
ما هي الاحماض الموجودة في الفواكه
ماذا تعـــرف عن طريق (( الشــاي و الخيـــل )) ؟
ماذا تعرف عن حليب النوق ؟
تسجيل الدخول
عرض إجابات Google في:: Mobile | كلاسيكي
©2014 Google - سياسة الخصوصية - مساعدة